2023-03-09女性什么酶失活會導致尿黑酸癥
大家好,本文將圍繞什么酶失活會導致尿黑酸癥展開說明,酶失活的原因與條件是一個很多人都想弄明白的事情,想搞清楚酶失活的本質是什么需要先了解以下幾個事情。
大家都知道酶的本質是蛋白質(少部分是RNA),蛋白質是有活性的,酶失活就是失去了催化或抑制作用,也就是蛋白質失去活性,亦是樓主說的變性。樓主說的核酸的變化,我有點不太明白,酶本身是蛋白質,它里面沒有核酸啊。
就是由于外界環境(高溫、PH等)的改變而導致酶的蛋白質分子結構發生改變,從而導致具有催化作用的酶的作用效果消失。
失活是指失去活性,變性是指組成結構發生改變,酶結構發生變化,不一定失去活性。舉例:比如酶在超低溫下,酶的結構會變化。放到常溫下,就會恢復;但如果酶變性了,結構一定變化,比如蛋白質也是一種酶,當高溫水解蛋白質時,就會改變蛋白質的結構,使其失活。
酶(德語:Enzym,源于希臘語:ενζυμον,“在酵里面”),指具有生物催化功能的高分子物質。 在酶的催化反應體系中,反應物分子被稱為底物,底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與,以提高效率。與其他非生物催化劑相似,酶通過降低化學反應的活化能(用Ea或ΔG表示)來加快反應速率,大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍;事實上,酶是提供另一條活化能需求較低的途徑,使更多反應粒子能擁有不少于活化能的動能,從而加快反應速率。酶作為催化劑,本身在反應過程中不被消耗,也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用,不只是加快反應速率,也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是,酶具有高度的專一性,只催化特定的反應或產生特定的構型。
當酶不處于適宜的溫度、適宜的pH溶液時,酶的活性會降低,甚至失去活性。根據相關資料查詢得知,淀粉酶失活就是失去了催化或抑制作用。
酶在高溫 或者PH過高或者過低的時候變性 失去生物催化作用。
而低溫的時候酶也會失去活性 但是可以恢復。
通常,高溫、有機溶劑都能使蛋白發生不可逆的變性失活,可是為什么對RNA酶不起作用?導致提取RNA時總是異常小心謹慎,很麻煩求解啊!80年代初,美國Colorado大學化學與生物化學系T.R.Cech教授(1989年諾貝爾化學獎獲得者)及其合作者們發現從原生動物四膜蟲中提取出的RNA能自發地催化其切割與剪接過程,從而導致自身長度的縮短。這種RNA的形成需要從其前體中準確地切去含有413個核苷酸的插入片段(IS)并進行一系列切割、剪接(圖2、3)。在研究中,Cech等驚訝地發現,該片段的切割、剪接并不需要酶——至少不需要傳統意義上的酶——只需要適量三磷酸鳥苷(GTP),或者正如后來所發現的,只需要適量鳥嘌呤或其衍生物。核酸所進行的是一系列快速、溫和的化學反應,從而導致不需要蛋白質酶的輔助而完成自身的切割、剪接。它與蛋白質酶的唯一不同在于:酶是作用于其他分子,而這種RNA是作用于自身。基于該點考慮,T.R.Cech將這種RNA定義為Ribozyme,即RNA酶(或RNA催化劑)。然而,近年的研究發現,許多RNA卻能催化其他分子而不是本身,從此,Ribozyme就完全符合酶的定義了。 自從第一個Ribozyme被發現并命名后,至今已發現了幾十種Ribozyme。現已發現的Ribozyme按其作用方式可分為切割型和剪接型。切割型的Ribozyme是只切不接,而剪接型的卻既剪又接。無論是切割還是剪接,所有的切割-連接反應都是轉酯基作用,即酯交換過程。 根據作用的底物分類,Ribozyme可分為自體催化和異體催化兩類。絕大多數Ribozyme以自身為底物,進行自體催化,即自我切割或自我剪接。而異體催化則是以其他分子為底物,可以是不同的RNA,也可以是其他分子。各類Ribozyme通常以RNA為底物,但也有例外。與蛋白質酶相比,Ribozyme的催化效率較低。如四膜蟲rRNA插入序列具有核糖核酸酶的作用,水解RNA的速率為30秒鐘一次,而胰RNA酶作用速率則為每秒鐘數千次。另外,RNaseP中RNA單獨作用時,催化效率很低,而結合蛋白質后,其催化效率大為提高,這也許與蛋白質上含有多種活潑基團有關。 正如蛋白質酶的專一催化性能是由其特定的氨基酸序列及由此而決定的特定空間位置所決定的,不同Ribozyme也具有不同的堿基序列,因而也具有不同的,但是對每個Ribozyme來說是特定的三維空間構型。不同的空間構型決定了不同的磷原子與自由羥基之間空間位置的不同,從而導致了羥基對磷原子的不同的、但對每個Ribozyme來說卻是特定專一的進攻,即在特定位置進行切割、剪接。亦即不同的Ribozyme具有不同的切割、剪接方式,而對每一個特定的Ribozyme卻又是特定專一的,這就是Ribozyme的多樣性和專一性。 然而,可以估計,Ribozyme的催化多樣性遠不如蛋白質酶。這是因為蛋白質酶的組成遠 近來的研究還發現,Mg2+的存在對Ribozyme的催化能力有所影響:一般地,Mg2+能加快催化反應,對于有些Rihozyme來說,缺少了Mg2+就起不到催化作用,從這個角度來看,Mg2+對于某些Ribozyme可稱為是一種輔酶。Mg2+的存在可以中和磷酯基團上的負電荷,使之易受親核試劑的進攻。同時Mg2+較易與一些具有絡合能力的基團絡合,或許正是由于Mg2+與Ribozyme上某些基團的絡合導致了Ribozyme結構的改變。 縱上所述:RNA酶在沒有蛋白子輔助下,還是有活性的,只不過低而已。以上是我從RNA酶本身來的。我們也可以從已知的RNA酶抑制劑來說明這個問題:1。TRIZOL,TRIZOL的組成是酚和異硫氰酸胍,酚是有強烈的蛋白變性作用,起到蛋白變性,是使RNA酶失活的主要物質,而異硫氰酸胍在這里主要起到細胞裂解的作用。2。DEPC水,DEPC 是RNA 酶的化學修飾劑,它和RNA 酶的活性基團組氨酸的咪唑環反應從而起到抑制酶活性的作用。3。在分子克隆書上有提到蛋白酶也可以使RNA酶失活。我想也是起到變性蛋白質。那從以上的三點可以知道,通常所說的RNA酶是RNA和蛋白,還應該有一些金屬離子的組合體,那只要能使這些基團失活或變性,就能使RNA酶失活或暫時失活。所以樓主的提到的高溫,有機溶劑,等,我認為高溫(通常180度),有機溶劑(強性蛋白變性劑如苯酚)都能使RNA酶失活。乙醇不是強性蛋白變性劑,顯然不能使RNA酶失活!以上是我的個人理解,
酶(enzyme)是活細胞內產生的具有高度專一性和催化效率的蛋白質.所以蛋白質的變性可以導致酶變性失活(稱為酶的鈍化)如強酸、強堿等。
不可逆性抑制作用的抑制劑,通常以共價鍵方式與酶的必需基團進行不可逆結合而使酶喪失活性。
抑制劑與酶分子中一類或幾類基團作用,不論是必需基團與否,皆可共價結合,由于其中必需基團也被抑制劑結合,從而導致酶的失活。某些重金屬(Pb++、Cu++、Hg++)能與酶分子的巰基進行不可逆適合,許多以巰基作為必需基團的酶(通稱巰基酶)而抑制。用二巰基丙醇(BAL)或二巰基丁二酸鈉等含巰基的化合物可使酶復活。
有機磷殺蟲劑能專一作用于膽堿酯酶活性中心的絲氨酸殘基,使其磷酰化而不可逆抑制酶的活性。當膽堿酯酶被有機磷殺蟲劑抑制后,膽堿能神經末稍分泌的乙酰膽堿不能及時分解,過多的乙酰膽堿會導致膽堿能神經過度興奮的癥狀。解磷定等藥物可與有機磷殺蟲劑結合,使酶和有機磷殺蟲劑分離而復活。
酶失活的根本原因是酶的結構發生了改變。這體現了最根本的生物學原理:結構與功能的適應性。注:本人生物科學專業,今年大三。望采納!。